Ферменты вещества входят в состав. Строение ферментов. По специфичности выделяют специфичные и неспецифичные ингибиторы

Ферменты (от лат. Fermentum - брожение ) , или энзимы (от греч. Эп - внутри, sume - закваска ) - белковые соединения, которые являются биологическими катализаторами. Наука о ферментах называется энзимология. Молекулы ферментов являются белками или рибонуклеиновой кислоты (РНК). РНК-ферменты называются рибозимами и считаются первоначальной формой ферментов, которые были заменены белковыми ферментами в процессе эволюции.

Структурно-функциональная организация. Молекулы ферментов имеют большие размеры, чем молекулы субстратов и сложную пространственную конфигурацию, в основном глобулярной структуры.

Благодаря большим размерам молекул ферментов возникает сильное электрическое поле, в котором: а) ферменты приобретают асимметричной формы, ослабляет связи и обусловливает изменение их структуры; б) становится возможным ориентация молекул субстрата. Функциональная организация ферментов связана с центр - это особая небольшой участок молекулы белка, которая может связывать субстрат и обеспечивать таким образом каталитическую активность фермента. Активный центр простых ферментов представляет собой сочетание определенных аминокислот цепи с образованием своеобразной «карманы», в которой происходят каталитические превращения субстрата. В сложных ферментов количество активных центров равно числу субъединиц, и ими являются кофакторы с прилегающими к нему белковыми функциональными группами. Кроме ативно центра, некоторые ферменты имеют аллостерический центр, регулирующий работу активного центра.

Свойства . Между ферментами и катализаторами неорганической природы существуют определенные общие и отличительные признаки. Общим является то, что они: а) могут катализировать только термодинамически возможные реакции и ускоряют только те реакции, которые могут происходить и без них, но с меньшей скоростью; б) не используются во время реакции и не входят в состав конечных продуктов; б) не смещают химического равновесия, а лишь ускоряют ее наступление. Для ферментов характерны и некоторые специфические свойства, которых нет у неорганические катализаторы.

Ферменты не разрушаются в реакциях, поэтому очень малая их количество вызывает превращение большого количества субстрата например, 1 молекула каталазы может расщепить за 1 мин более 5 млн молекул Н2O2). Зоны ускоряют скорость химических реакций при обычных условиях, но сами при этом не расходуются. Все это вместе обусловливает такое свойство ферментов, как высокая биологическая активность . Оптимальное действие большинства ферментов проявляется при температуре 37-40 ° С. С повышением температуры активность ферментов снижается и впоследствии совсем прекращается, а за + 80 ° С происходит их разрушение. При низких температурах (ниже 0 ° С) ферменты прекращают свое действие, но не разрушаются. Итак, для ферментов характерна термочувствительность.

Ферменты проявляют свою активность при определенной концентрации ионов Н, поэтому говорят о pH-зависимость. Оптимальная действие большинства ферментов наблюдается в среде, близкой к нейтральной.

Такое свойство, как специфичность, или селективность проявляется в том, что каждый фермент действует на определенный субстрат, катализируя только одну "свою" реакцию. Избирательность действия ферментов определяется белковым компонентом.

Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, которая может существенно изменяться под влиянием определенных химических соединений, которые увеличивают или уменьшают скорость реакции, катализируемой. В качестве активаторов выступают катионы металлов, анионы

кислот, органические вещества, а ингибиторами - катионы тяжелых металлов и др. Это свойство назвали управляемость действия (алостеричнисть ). Ферменты образуются только тогда, когда возникает субстрат, который индуцирует его синтез (индуцибельнисть ), а "отключения" действия ферментов, как правило, осуществляется избытком продуктов ассимиляции (репресибельнисть ). Ферментативные реакции являются обратимыми, что обусловлено способности ферментов катализировать прямую и обратную реакцию. Так, например, липаза может при определенных условиях расщепить жир до глицерина и жирных кислот, а также катализировать его синтез из продуктов распада (возвратность действия ).

Механизм действия. Для понимания механизма действия ферментов на протекание химических реакций важны теория активного центра, гипотеза "ключ-замок" и гипотеза индуцированного соответствия. Согласно теории активного центра, в молекуле каждого фермента одна или более участков, в которых за счет тесного контакта между ферментом и субстратом происходит Биокатализ. Гипотеза "ключ-замок" (1890, Э. Фишер) объясняет специфичность ферментов соответствием формы фермента (замок) и субстрата (ключ). Фермент сочетается с субстратом с образованием временного фермент-субстратного комплекса. Гипотеза индуцированной соответствии (1958, Д. Кошланда). базируется на утверждении о том, что ферменты являются гибкими молекулами, благодаря чему в них в присутствии субстрата конфигурация активного центра претерпевает изменения, то есть фермент ориентирует свои функциональные группы так, чтобы обеспечить наибольшую каталитическую активность. Молекула субстрата, присоединяясь к ферменту, также меняет свою конфигурацию для увеличения реакционной способности.

Разнообразие . В современной энзимологии известно свыше 3000 ферментов. Ферменты, как правило, классифицируют по химическому составу и по типу реакций, на которые они влияют. Классификация ферментов по химическому составу включает простые и сложные ферменты. Простые ферменты (однокомпонентные ) - содержат только белковую часть. Большинство ферментов этой группы могут кристаллизоваться. Примером простых ферментов является рибонуклеаза, гидролазы (амилазы, липазы, протеазы), уреаза и др. Сложные ферменты (двухкомпонентные ) - состоят из апофермента и кофактора. Белковый компонент, который определяет специфичность сложных ферментов и синтезируется, как правило, организмом и является чувствительным к температуры - это апофермент. Небелковый компонент, определяющий активность сложных ферментов и, как правило, поступает в организм в виде предшественников или в готовом виде, и сохраняет стабильность при неблагоприятных условиях, является кофактором. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (например, ионы металлов), так и органическими (например, флавин). Органические кофакторы, постоянно связаны с ферментом, называют простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами. сложных ферментов является оксидоредуктаз (например, каталаза), лигазы (например, ДНК-полимераза, тРНК-синтетазы), лиазы и др.

Ферментативные реакции делятся на анаболических (реакции синтеза) и катаболитични (реакции распада), а совокупность всех этих процессов в живой системе называют метаболизмом. В рамках этих групп процессов выделяют типы ферментативных реакций, согласно которым ферменты делят на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы.

1. Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановительные реакции (перенос электронов и атомов Н от одних субстратов на другие).

2. Трансферазы ускоряют реакции трансферации (перенос химических групп от одних субстратов на другие).

3. Гидролазы являются ферментами реакций гидролиза (расщепления субстратов с участием воды).

4. Лиазы катализируют реакции негидролитичного распада (расщепление субстратов без участия воды с образованием двойной связи и без использования энергии АТФ).

5. Изомеразы влияют на скорость реакций изомеризации (внутримолекулярный перемещения различных групп).

6. Лигазы катализируют реакции синтеза (сочетание молекул с использованием энергии АТФ и образованием новых связей).

Обычно фермент называют по типу реакции, которую он катализирует, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза - фермент, участвующий в превращении лактозы).

Значения. Ферменты обеспечивают химические превращения веществ вследствие снижения энергии активации, то есть в снижении уровня энергии, необходимой для предоставления реакционной способности молекуле (например, для разрыва связи между азотом и Карбоном в лабораторных условиях необходимо около 210 кДж, тогда как в биосистема на это расходуется только 42-50 кДж). Ферменты имеющиеся во всех живых клетках способствуют превращению одних веществ (субстратов) на другие (продукты). Энзимы выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, происходящих живых организмах - ими катализируется около 4000 химически отдельных биореакции Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляю или и регулируя обмен веществ организма. Ферменты широко используются хозяйстве.

Некоторые примеры использования ферментов в деятельности человека

Нуклеиновые кислоты - это соединения, которые связывают прошлое с будущим.

· Структура и механизм действия ферментов · Множественные формы ферментов · Медицинское значение · Практическое использование · Примечания · Литература ·

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой.

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот , которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Активный центр ферментов

Изучение механизма химической реакции, катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы, обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на этот субстрат, и кроме этого химической природы участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи - «активный центр» - уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа.

В активном центре условно выделяют:

• каталитический центр - непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
• связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) - обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

• очищает субстрат от водяной «шубы»
• располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
• подготавливает к реакции (к примеру, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко - за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (по факту происходит другая реакция), к примеру:

В отсутствие фермента:

• А+В = АВ

В присутствии фермента:

• А+Ф = АФ
• АФ+В = АВФ
• АВФ = АВ+Ф

где А, В - субстраты, АВ - продукт реакции, Ф - фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. К примеру, реакции синтеза биополимеров зачастую сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина , если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Модель «ключ-замок»

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата. Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. В тоже время, не смотря на то, что эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Модель индуцированного соответствия

В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок». Ферменты, в основном, - не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое даёт возможность ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации - присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Ещё один распространенный тип посттранляционных модификаций - расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большая часть кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Регуляция работы ферментов

У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.

Ингибирование конечным продуктом

Метаболический путь - цепочка последовательных ферментативных реакций. Зачастую конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи - важный способ поддержания гомеостаза (относительного постоянства условий внутренней среды организма).

Влияние условий среды на активность ферментов

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме - давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Часто наряду с витаминами, минералами и другими полезными для организма человека элементами упоминают вещества под названием ферменты. Что такое ферменты и какую функцию в организме они выполняют, какова их природа и где они находятся?

Это вещества белковой природы, биокатализаторы. Без них не существовало бы детского питания, готовых каш, кваса, брынзы, сыра, йогурта, кефира. Они влияют на работу всех систем человеческого организма. Недостаточная или избыточная активность этих веществ негативно сказывается на здоровье, поэтому нужно знать, что такое ферменты, чтобы избежать проблем, вызванных их нехваткой.

Что это такое?

Ферменты - это синтезирующиеся живыми клетками белковые молекулы. Их более сотни насчитывается в каждой клетке. Роль этих веществ колоссальна. Они влияют на течение скорости химических реакций при температуре, которая подходит для данного организма. Другое название ферментов - биологические катализаторы. Увеличение скорости химической реакции происходит за счет облегчения ее протекания. Как катализаторы, они не расходуются в процессе реакции и не изменяют ее направления. Главные функции ферментов заключаются в том, что без них очень медленно в живых организмах протекали бы все реакции, а это бы заметно сказывалось на жизнеспособности.

Например, при пережевывании продуктов, которые содержат крахмал (картофель, рис), во рту появляется сладковатый привкус, что связано с работой амилазы - фермента для расщепления крахмала, присутствующего в слюне. Сам по себе крахмал безвкусный, так как является полисахаридом. Сладкий вкус имеют продукты его расщепления (моносахариды): глюкоза, мальтоза, декстрины.

Все делятся на простые и сложные. Первые состоят только из белка, а вторые - из белковой (апофермент) и небелковой (кофермент) части. Коферментами могут быть витамины групп В, Е, К.

Классы ферментов

Традиционно эти вещества разделены на шесть групп. Название им первоначально давали в зависимости от субстрата, на который действует определенный фермент, путем добавления к его корню окончания -аза. Так, те ферменты, что гидролизируют белки (протеины) стали называть протеиназами, жиры (липос) - липазами, крахмал (амилон) - амилазами. Потом ферменты, катализирующие сходные реакции, получили названия, которые указывают на тип соответствующей реакции - ацилазы, декарбоксилазы, оксидазы, дегидрогеназы и другие. Большинство этих названий и сегодня используется.

Позже Международный биохимический союз ввел номенклатуру, согласно которой название и классификация ферментов должны соответствовать типу и механизму катализируемой химической реакции. Данный шаг принес облегчение в систематизации данных, что относятся к различным аспектам метаболизма. Реакции и катализирующие их ферменты делятся на шесть классов. Каждый класс состоит из нескольких подклассов (4-13). Первая часть названия фермента отвечает названию субстрата, вторая - типу катализируемой реакции с окончанием -аза. У каждого фермента по классификации (КФ) есть свой кодовый номер. Первой цифре отвечает класс реакции, следующей - подкласс и третьей - подподкласс. Четвертой цифрой обозначен номер фермента по порядку в его подподклассе. Например, если КФ 2.7.1.1, то фермент принадлежит ко 2-му классу, 7-му подклассу, 1-му подподклассу. Последней цифрой обозначается фермент гексокиназа.

Значение

Если говорить о том, что такое ферменты, нельзя обойти стороной вопрос об их значении в современном мире. Они нашли широкое применение почти во всех отраслях деятельности человека. Такая их распространенность связана с тем, что они способны вне живых клеток сохранять свои уникальные свойства. В медицине, например, применяются ферменты групп липаз, протеаз, амилаз. Они расщепляют жиры, белки, крахмал. Как правило, этот тип входит в состав таких лекарственных препаратов, как «Панзинорм», «Фестал». Эти средства в первую очередь используются с целью лечения заболеваний ЖКТ. Некоторые ферменты способны растворять в кровеносных сосудах тромбы, они помогают при лечении гнойных ран. В лечении онкологических заболеваний энзимотерапия занимает особое место.

Благодаря способности расщеплять крахмал в пищевой промышленности широко используется фермент амилаза. В этой же области применяют липазы, которые расщепляют жиры и протеазы, расщепляющие белки. В пивоварении, виноделии и хлебопечении используют ферменты амилазы. В приготовлении готовых каш и для смягчения мяса применяют протеазы. В производстве сыра используют липазы и сычужный фермент. В косметической промышленности также не обойтись без них. Они входят в состав стиральных порошков, кремов. В стиральные порошки, например, добавляют расщепляющую крахмал амилазу. Белковые загрязнения и белки расщепляются протеазами, а липазы очищают ткань от масла и жира.

Роль ферментов в организме

Два процесса отвечают в организме человека за обмен веществ: анаболизм и катаболизм. Первый обеспечивает усвоение энергии и необходимых веществ, второй - распад продуктов жизнедеятельности. Постоянное взаимодействие этих процессов влияет на усвоение углеводов, белков и жиров и поддержание жизнедеятельности организма. Обменные процессы регулируются тремя системами: нервной, эндокринной и кровеносной. Они могут нормально функционировать с помощью цепи ферментов, которые в свою очередь обеспечивают адаптацию человека к изменениям условий внешней и внутренней среды. В состав ферментов входит как белковая, так и небелковая продукция.

В процессе биохимических реакций в организме, в протекании которых принимают участие ферменты, сами они не расходуются. У каждого из них своя химическая структура и своя уникальная роль, поэтому каждый инициирует только определенную реакцию. Биохимические катализаторы помогают прямой кишке, легким, почкам, печени выводить токсины и продукты жизнедеятельности из организма. Также они способствуют построению кожи, костей, нервных клеток, мышечных тканей. Специфические ферменты используются для окисления глюкозы.

Все ферменты в организме делятся на метаболические и пищеварительные. Метаболические участвуют в нейтрализации токсинов, производстве белков и энергии, ускоряют в клетках биохимические процессы. Так, например, супероксидисмутаза является сильнейшим антиоксидантом, который содержится в естественном виде в большинстве зеленых растений, белокочанной, брюссельской капусте и брокколи, в проростках пшеницы, зелени, ячмене.

Активность ферментов

Для того чтобы данные вещества полностью выполняли свои функции, необходимы определенные условия. На их активность влияет в первую очередь температура. При повышенной возрастает скорость химических реакций. В результате увеличения скорости молекул у них появляется больше шансов на столкновение друг с другом, и возможность протекания реакции, следовательно, увеличивается. Оптимальная температура обеспечивает наибольшую активность. Вследствие денатурации белков, которая происходит при отклонении оптимальной температуры от нормы, снижается скорость химической реакции. При достижении температуры точки замерзания фермент не денатурирует, но инактивируется. Способ быстрого замораживания, который широко используют для длительного хранения продуктов, останавливает рост и развитие микроорганизмов с последующей инактивацией ферментов, которые находятся внутри. Как результат, продукты питания не разлагаются.

На активность ферментов также влияет кислотность окружающей среды. Работают они при нейтральном рН. Только некоторые из ферментов работают в щелочной, сильнощелочной, кислой или сильнокислой среде. Например, сычужный фермент расщепляет белки в сильнокислой среде в желудке человека. На фермент могут действовать ингибиторы и активаторы. Активируют их некоторые ионы, например, металлов. Другие ионы оказывают подавляющее действие на активность ферментов.

Гиперактивность

Избыточная активность ферментов несет свои последствия для функционирования всего организма. Во-первых, она провоцирует повышение скорости действия фермента, что в свою очередь вызывает дефицит субстрата реакции и образование избытка продукта химической реакции. Дефицит субстратов и накопление названных продуктов заметно ухудшает самочувствие, нарушает жизнедеятельность организма, вызывает развитие заболеваний и может закончиться смертью человека. Накопление мочевой кислоты, например, приводит к возникновению подагры и почечной недостаточности. Из-за отсутствия субстрата не возникнет избытка продукта. Это работает только в тех случаях, когда без одного и другого можно обойтись.

Причин избытка активности ферментов несколько. Первая - это мутация гена, она может быть врожденной или приобретенной под влиянием мутагенов. Второй фактор - избыток в воде или пище витамина или микроэлемента, который необходим для работы фермента. Избыток витамина С, к примеру, через повышенную активность ферментов синтеза коллагена нарушает механизмы заживления ран.

Гипоактивность

Как повышенная, так и пониженная активность ферментов негативно сказывается на деятельности организма. Во втором случае возможно полное прекращение активности. Это состояние резко снижает скорость химической реакции фермента. Как результат, накапливание субстрата дополняется дефицитом продукта, что приводит к серьезным осложнениям. На фоне нарушений жизнедеятельности организма ухудшается самочувствие, развиваются заболевания, и может быть летальный исход. Накопление аммиака или дефицит АТФ приводит к смерти. Из-за накопления фенилаланина развивается олигофрения. Здесь также действует принцип, что при отсутствии субстрата фермента не возникнет накопления субстрата реакции. Плохое влияние на организм оказывает состояние, при котором не выполняют своих функций ферменты крови.

Рассматривают несколько причин гипоактивности. Мутация генов врожденная или приобретенная - это первое. Состояние можно откорректировать с помощью генотерапии. Можно попробовать исключить из пищи субстраты отсутствующего фермента. В некоторых случаях это может помочь. Второй фактор - отсутствие в пище витамина или микроэлемента, необходимых для работы фермента. Следующие причины - нарушенная активация витамина, дефицит аминокислот, ацидоз, появление ингибиторов в клетке, денатурация белков. Активность ферментов снижается также со снижением температуры тела. Некоторые факторы влияют на функции ферментов всех типов, а другие - только на работу определенных.

Пищеварительные ферменты

От процесса приема пищи человек получает удовольствие и иногда игнорирует то, что главная задача пищеварения - это превращение продуктов питания в вещества, способные стать источником энергии и строительным материалом для тела, всасываясь в кишечник. Ферменты белков способствуют этому процессу. Пищеварительные вещества вырабатываются органами пищеварения, принимающими участие в процессе расщепления пищи. Действие ферментов нужно для того, чтобы получать необходимые углеводы, жиры, аминокислоты из пищи, что составляет необходимые питательные вещества и энергию для нормальной жизнедеятельности организма.

С целью нормализации нарушенного пищеварения рекомендуется с приемом пищи одновременно применять и необходимые белковые вещества. При переедании можно принять 1-2 таблетки после или во время еды. В аптеках продается большое количество различных ферментных препаратов, которые способствуют улучшению процессов пищеварения. Запастись ими следует при приеме одного вида питательных веществ. При проблемах с пережевыванием или глотанием пищи необходимо во время еды принимать ферменты. Весомыми причинами для их использования могут быть также такие заболевания, как приобретенные и врожденные ферментопатии, синдром раздраженной толстой кишки, гепатит, холангит, холецистит, панкреатит, колит, хронический гастрит. Ферментные препараты следует принимать вместе с лекарствами, влияющими на процесс пищеварения.

Энзимопатология

В медицине есть целый раздел, который занимается поиском связи между заболеванием и отсутствием синтеза определенного фермента. Это область энзимологии - энзимопатология. Недостаточный синтез ферментов также подлежит рассмотрению. Например, наследственное заболевание фенилкетонурия развивается на фоне потери способности клеток печени осуществлять синтез этого вещества, что катализирует превращение в тирозин фенилаланина. Симптомами данного заболевания являются расстройства психической деятельности. Из-за постепенного накопления токсических веществ в организме больного тревожат такие признаки, как рвота, беспокойство, повышенная раздражительность, отсутствие интереса к чему-либо, выраженная усталость.

При рождении ребенка патология не проявляется. Первичную симптоматику можно заметить в возрасте от двух до шести месяцев. Второе полугодие жизни малыша характеризируется выраженным отставанием в психическом развитии. У 60% больных развивается идиотия, менее чем 10% ограничиваются слабой степенью олигофрении. Ферменты клетки не справляются со своими функциями, но это можно поправить. Своевременная диагностика патологических изменений способна приостановить развитие заболевание до периода полового созревания. Лечение заключается в ограничении поступления с пищей фенилаланина.

Ферментные препараты

Отвечая на вопрос о том, что такое ферменты, можно отметить два определения. Первое - это биохимические катализаторы, а второе - это препараты, которые их содержат. Они способны нормализировать состояние среды в желудке и кишечнике, обеспечить расщепление до микрочастиц конечных продуктов, улучшить процесс всасывания. Они также препятствуют возникновению и развитию гастроэнтерологических заболеваний. Наиболее известным из ферментов является лекарственный препарат «Мезим Форте». В своем составе он имеет липазу, амилазу, протеазу, которые способствуют уменьшению болей при хроническом панкреатите. Капсулы принимают в качестве заместительного лечения при недостаточной выработке поджелудочной железой необходимых ферментов.

Данные препараты употребляются преимущественно во время еды. Количество капсул или таблеток назначает доктор, исходя из выявленных нарушений механизма всасывания. Хранить их лучше в холодильнике. При длительном приеме пищеварительных ферментов привыкания не возникает, и на работе поджелудочной железы это не сказывается. При выборе препарата стоит обратить внимание на дату, соотношение качества и цены. Препараты ферментов рекомендуют принимать при хронических заболеваниях органов пищеварения, при переедании, при периодических проблемах с желудком, а также при отравлении продуктами питания. Чаще всего доктора назначают таблетированный препарат «Мезим», который хорошо зарекомендовал себя на отечественном рынке и уверенно держит позиции. Есть и другие аналоги этого препарата, не менее известные и более чем доступные по цене. В частности, многие предпочитают таблетки "Пакреатин" или "Фестал", обладающие теми же свойствами, что и более дорогие аналоги.

Ферменты (энзимы) - это специфические белки, играющие роль биологических катализаторов; вырабатываются клетками живых организмов.

Ферменты отличаются от обычных катализаторов своей большей специфичностью (см. ниже), а также способностью ускорять течение химических реакций в условиях нормальной жизнедеятельности организма.

Ферменты присутствуют во всех живых клетках - животных, растительных, бактериальных. Большинство ферментов находится в тканях в ничтожных концентрациях, однако известны случаи, когда ферментативной активностью обладает белок, составляющий значительную часть клеточной плазмы, например миозин в мышечной ткани. Молекулярный вес ферментов колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до нескольких миллионов, причем однотипные ферменты, но выделяемые из разных источников, могут иметь различный молекулярный вес, отличаться последовательностью аминокислотного состава.

Ферменты, обладающие одинаковым каталитическим действием, но отличающиеся по своим физико-химическим свойствам, называются изоферментами (изоэнзимами). Ферменты могут быть простыми или сложными белками. Последние, кроме белка (апофермента), имеют в своем составе и небелковый компонент - остаток органической молекулы или неорганический ион. Легко отделяемый от апофермента небелковый компонент называют коферментом. Прочно связанная с ферментом небелковая часть называется простетической группой. Многие простетические группы и коферменты являются производными витаминов, пигментов и др. Ферменты обладают строгой специфичностью по отношению к субстрату (т. е. избирательно взаимодействует с теми или иными химическими веществами и соединениями). Например, лактаза (находится в кишечном соке) расщепляет только дисахарид-лактозу и производные лактозы (лактобионовую кислоту, лактоуреиды и др.) с образованием смеси глюкозы и галактазы; мальтаза расщепляет мальтозу на две молекулы глюкозы, а амилаза действует только на крахмал, гликоген и другие .

В результате последовательного действия перечисленных, а также других ферментов превращаются в моносахариды и всасываются кишечной стенкой. Специфичность ферментов определяется тем, что они вступают во взаимодействие с определенной химической группировкой субстрата. Например, (см.) действует на белки, расщепляет связи, находящиеся внутри полипептидной цепи молекулы белка, при этом молекула белка расщепляется на полипептиды, которые затем под действием других ферментов - (см.), (см.) и пептидаз могут расщепляться до аминокислот. Специфичность ферментов играет, таким образом, важную биологическую роль; благодаря ей в организме достигается последовательность течения химических реакций. Неорганические ионы активируют ряд ферментов; некоторые ферменты (металлоферменты) вообще неактивны, если отсутствует тот или иной, специфичный для данного фермента ион. Участки ферментов, ответственные за локализацию и активацию субстрата в ферментативном процессе, называют активными центрами ферментов. В образовании активного центра участвуют специфические аминокислотные остатки белковой молекулы, сульфгидрильные группы и простетические группы, если они имеются. Так, в состав ферментов, носящих групповое название флавопротеидов, в качестве простетической группы входит флавиновое производное (обычно это флавинадениндинуклеотид - ФАД). Легко окисляясь и восстанавливаясь, флавиновые простетические группы выполняют функцию биологических переносчиков водорода, например при дегидрировании аминокислот с участием кислорода или при дегидрировании с участием цитохромов в митохондриях начальных компонентов дыхательной цепи (таких, как сукцинат,